Биохимия ензими. Структура, свойства и функции

Клетката на всеки жив организъм, милиони химически реакции се провеждат. Всеки един от тях е от значение, така че е важно да се поддържа скоростта на биологични процеси на по-високо ниво. Почти всеки реакция се катализира от неговия ензим. Какви са ензими? Каква е ролята им в клетка?

Ензими. дефиниция

Терминът "ензим" е получен от Латинска Fermentum - квас. Те могат също така да се нарече ензими от гръцката ен ZYME - "в скача и границите."

Ензими - биологично активни вещества, така че всяка реакция, протичаща в клетката, не може без тях. Тези съединения действат като катализатори. Съответно, всеки ензим, има две основни свойства:

1) Ензимна ускорява биохимична реакция, но не се консумира.

2) Стойността на константата на равновесие не се променя, а само ускорява постигането на тази стойност.

Ензимите ускоряват биохимични реакции в хиляди, а в някои случаи и един милион пъти. Това означава, че в отсъствието на системата за ензим всички вътреклетъчни процеси е почти спрени и се клетката умира. Следователно, ролята на ензими като активни съставки е висока.

Разнообразие от ензими прави възможно да се разнообразят регулира клетъчния метаболизъм. Във всеки каскада от реакции, които участват много различни класове на ензими. Биологични катализатори имат висока селективност чрез специфична структура на молекулата. Т. За. В повечето случаи ензими са протеини в природата, те са в третична или четвъртична структура. Причината за това е отново със спецификата на молекулата.

Функцията на ензими в клетката

Основната задача на ензима - ускорение съответстващ реакция. Всички каскадни процеси, тъй като разлагане на водороден пероксид и завършва гликолиза, изисква наличието на биологичен катализатор.

Правилното функциониране на ензими постига висока специфичност към специфичен субстрат. Това означава, че катализаторът може само да ускори определена реакция и не повече, дори много сходни. До степента на специфичност на ензима, от следните групи:

1) ензими с абсолютен специфичност при катализирано от само една единствена реакция. Например, колагеназа смила колагена и малтаза разцепва малтоза.

2) ензими с относителна специфичност. Това включва вещества, които могат да катализират определен клас от реакции, например, хидролитично разцепване.

биокатализатор работа започва с връзката на неговия активен сайт към основата. В същото време се говори за допълваща взаимодействието подобно на ключ. Това се отнася до пълно съвпадение със субстрата образува активния център, което прави възможно да се ускори реакцията.

Следващата стъпка се състои в хода на реакцията. скоростта му се увеличава с действието на ензима комплекс. В края на краищата, ние получаваме на ензима, който е свързан с продуктите на реакцията.

Заключителен етап - за премахване на реакционните продукти от ензима, след което активното място за пореден път става безплатно за друга работа.

Схематично работата на ензима на всеки етап може да се запише като:

1) S + Е -> SE

2) SE -> SP

3) SP -> S + P, където S - е субстрат, Е - ензим, и Р - продукт.

класификация на ензими

В човешкото тяло, може да намерите голям брой ензими. Всички знания за техните функции и работа са систематизирани, и като резултат има обща класификация, през които можете лесно да се определи какво е специално катализатор. Тук са шест основни класове на ензими, както и някои примери на подгрупи.

1. Оксидоредуктаза.

Ензимите от този клас катализират окислително-редукционни реакции. Общо възстановени 17 подгрупи. Оксидоредуктази обикновено са не-протеин част, предвидена витамин или хем.

Сред Оксидоредуктази често се срещат при следните подгрупи:

а) дехидрогеназа. Biochemistry-дехидрогеназа ензим се отцепване водородни атоми и прехвърлянето на друг субстрат. Тази подгрупа е най-често срещаната в реакциите на дишането, фотосинтезата. Като част от дехидрогеназа е задължително да присъства под формата на коензим NAD / NADH или флавопротеини FAD / FMN. Често има метални йони. Примерите включват ензими като tsitohromreduktazy, пируват дехидрогеназа, изоцитрат дехидрогеназа, а също и много чернодробните ензими (лактат дехидрогеназа, глутамат дехидрогеназа, и така нататък. D.).

б) оксидази. Редица ензими катализират добавянето на кислород водород, при което реакционните продукти може да бъде вода или водороден пероксид _(Н2 0, H ₂ 0 _2). Примери на ензимите цитохром оксидаза, тирозиназа.

в) пероксидаза и каталаза - ензими, които катализират разграждане Н 2О ₂ до вода и кислород.

ж) оксигеназа. Тези биокатализатори ускоряване кислород закрепване към основата. Dofamingidroksilaza - един от примерите за такива ензими.

2. трансферази.

Целеви ензими на тази група е прехвърляне на радикали от веществото на донор вещество за реципиента.

а) метилтрансферазната. ДНК метилтрансфераза - ключови ензими, които контролират процеса на ДНК репликация. Метилиране нуклеотиди играе основна роля в регулацията на работа нуклеинова киселина.

б) ацилтрансфераза. Ензими от тази подгрупа са транспортирани от една молекула към друга ацилова група. Примери ацилтрансферази: лецитин-холестерол ацилтрансфераза (носи функционална група с мастна киселина на холестерол), lizofosfatidilholinatsiltransferaza (ацилна група се прехвърля в лизофосфатидилхолин).

в) аминотрансферази - ензими, които участват в превръщането на аминокиселини. Примери за ензими аланин аминотрансфераза, който катализира синтеза на аланин от пируват и глутамат чрез прехвърляне на амино група.

ж) фосфотрансфераза. Ензимите катализират добавянето на тази подгрупа на фосфатната група. Друго име фосфо киназа, е по-често. Примерите включват ензими като хексокиназа и аспартат, които са прикрепени към остатъци хексозна фосфат (предимно глюкоза), и аспарагинова киселина , съответно.

3. хидролази - клас ензими, които катализират разцепването на връзки в молекулата, последвано от добавяне на вода. Вещества, които принадлежат към тази група - основният храносмилателен ензим.

а) естерази - пробие облигации естер. Пример - липази, които разграждат мазнини.

б) гликозидази. Биохимия ензими от тази серия се намира в унищожаването на гликозидни връзки на полимери (олигозахариди и полизахариди). Примери: амилаза, сукраза, малтаза.

в) пептидаза - ензими, които катализират разграждането на протеини на аминокиселини. Пептидаза-свързани ензими, като пепсин, трипсин, химотрипсин, karboiksipeptidaza.

ж) амидази - разцепват амидни връзки. Примери: .. аргиназата, уреаза, glutaminase т.н. Много амидаза ензими са намерени в орнитин цикъл.

4. лиази - ензими за функции, подобни на хидролази, обаче в разцепването на връзки в молекули, които не се консумират вода. Ензими от този клас винаги са част от не-протеин част, например, под формата на витамини В1 и В6.

а) декарбоксилаза. Тези ензими действат на връзка С-С. Примери са глутаминова киселина декарбоксилаза или пируват декарбоксилаза.

б) хидратаза и дехидратаза - ензими, които катализират разцепването на C-O връзки.

в) амидинови-лиази - унищожаване на C-N връзка. Пример: argininsuktsinatliaza.

ж) R-О лиаза. Такива ензими обикновено се разцепват фосфатна група от субстрат материал. ПРИМЕР: аденилил циклаза.

Biochemistry ензими въз основа на тяхната структура

Способността на всеки ензим се определя от индивида, само присъщата му структура. Всеки ензим - е предимно протеин и неговата структура и степента на сгъване играе ключова роля в определянето на неговата функция.

Всяка биокатализатор се характеризира с присъствието на активния център, който на свой ред е разделен на няколко отделни функционални области:

1) Катализатор център - специална област на протеина, при което ензим придържане към субстрата. В зависимост от структурата на протеинова молекула каталитичен център може да вземе различни форми, които трябва да съответства на субстрата, както и ключ. Тази сложна структура обяснява защо ензима протеин е в третичен или четвъртичен състояние.

2) Адсорбция център - служи като "притежател". Тук първо съобщение се извършва между молекулата на ензим и субстрат молекула. Въпреки това, връзката, която образува адсорбционната центъра, много слаба, и по този начин каталитично реакцията е обратима на този етап.

3) Алостеричните центрове могат да бъдат разположени в активния център, и по цялата повърхност на ензима. Тяхната функция - регулиране на ензима. Правило се извършва чрез молекули инхибитори и активатори молекули.

протеини, свързващи се с активатор молекула ензим, ускоряване на неговата работа. Инхибитори, напротив, да инхибират каталитична активност, и това може да възникне по два начина: или молекулата се свързва към алостеричен център региона на активния център на ензима (конкурентно инхибиране) или е прикрепен към друга област на протеина (неконкурентно инхибиране). Конкурентно инхибиране се счита за по-ефективно. След този начин затворено пространство за субстрата да се свърже към ензима, и този метод е възможно само в случай на практически пълно съвпадение на молекулата на инхибитор и образуват активен център.

Ензим често не се състои от аминокиселини, но също така и на други органични и неорганични вещества. Съответно, изолиран апоензим - протеинов част коензим - органичен радикал и кофактор - неорганична част. Коензим може да бъде представен ulgevodami, мазнини, нуклеинови киселини, витамини. От друга страна, ко-фактор - често е в подкрепа на метални йони. Ензимната активност се определя от неговата структура Допълнителни вещества, включени в състава, да променят каталитичните свойства. Различни видове ензими - е резултат от комбинация от всички тези фактори да образуват комплекс.

Регламент на работата на ензими

Ензими, биологично активното вещество не винаги е необходимо за организма. Biochemistry на ензими е, че те могат в случай на прекомерни катализа навредят на живи клетки. За да се предотврати вредното въздействие на ензимите, необходими на организма по някакъв начин да се регулира тяхната работа.

Т. За. Ензимите са протеини в природата, те лесно се унищожават при високи температури. процес на денатурация е обратимо, но може значително да повлияе на веществото.

рН също играе важна роля в регулирането. Максимална ензимна активност обикновено се наблюдава при неутрално рН (7,0-7,2). Също така има и ензими, които работят само в кисела среда или само в алкална. Така, в клетъчните лизозомите поддържа ниско рН, при което максималната активност на хидролитични ензими. В случай на случаен контакт с цитоплазмата, където околната среда е по-близо до неутрална, дейността им ще намалее. Такава защита от "samopoedaniya" се базира на характеристиките на хндролазата.

Заслужава да се отбележи за значението на коензим и кофактор в състава на ензими. Наличието на витамини или метални йони значително да повлияе на функционирането на някои специфични ензими.

Номенклатура на ензими

Всички ензими на тялото се наричат според тяхната принадлежност и да е от класовете, както и субстрата, с които те реагират. Понякога системното номенклатурата използва не една, а две от субстрата в заглавието.

Примери на имената на някои ензими:

1. Чернодробните ензими: лактат degidrogen аза-глутамат-аза-degidrogen.
2. Пълен систематично наименование на ензима: лактат + NAD-аза -oksidoredukt.

Консервирани и тривиални имена, които не се придържат към правилата на номенклатурата. Примери са храносмилателни ензими: трипсин, химотрипсин, пепсин.

Методът на синтез на ензими

Функциите на ензими са определени дори на генетично ниво. Тъй като молекулата е като цяло -. Протеин и неговата синтеза е точно същата като процесите на транскрипция и транслация.

Синтез ензими настъпва, както следва. Първоначално ДНК чете информация за желания ензим за образуване иРНК. РНК кодира всички аминокиселини, които са част от ензима. Регламент на ензими може да възникне на ниво ДНК, ако продуктът на реакцията, катализирана достатъчно гена транскрипционни ограничители и обратното, ако е необходимо в продукта, той активира процеса на транскрипция.

След като иРНК е бил освободен в цитоплазмата, на следващия етап - излъчване. На рибозоми ендоплазмения ретикулум синтезира основната верига, състояща се от аминокиселини, свързани с пептидни връзки. Въпреки това, молекулата на протеин в първичната структура все още не може да изпълнява неговата ензимна функция.

Ензимната активност зависи от протеинови структури. Същите EPS протеин настъпва усукване, при което се образува първи вторична и третична структура след това. Синтезът на някои ензими се спира на този етап, но за подобряване на катализатор активност често е необходимо закрепване и кофактор коензим.

В някои области на ендоплазмения ретикулум идва прикрепен органични компоненти на ензима: захари, нуклеинови киселини, мазнини и витамини. Някои ензими, които не могат да работят без присъствието на коензим.

Кофактор играе решаваща роля в образуването на четвъртичната структура на протеина. Някои от функциите на ензимите са налице само при организацията на протеин домейн. Затова е много важно за тяхното присъствие кватернерна структура, в която свързващата връзка между множество протеинови глобули е метален йон.

Няколко форми на ензими

Има случаи, когато е необходимо наличието на няколко ензими, които катализират същата реакция, но се различават един от друг в някои отношения. Например, ензимът може да работи на 20 градуса, но при 0 градуса, той няма да бъде в състояние да изпълнява функциите си. Какво да се направи в такава ситуация, живото тяло при ниски температури?

Този проблем е решен лесно от наличието на няколко ензими, които катализират същата реакция, но в различни условия на работа. Има два вида на множество форми на ензими:

1. Изоензими. Такива протеини са кодирани от различни гени, те са съставени от различни аминокиселини, но катализира същата реакция.
2. Истинските множество форми. Тези протеини са транскрибирани от същия ген, но се появява на рибозоми модификация пептиди. На изхода произведени няколко форми на същия ензим.

В резултат на множество форми на първия тип се формира на генетично ниво, когато вторият - на пост-транслационни.

Значение ензими

Използването на ензими в медицината се свежда до издаването на нови лекарства, като част от които веществата вече са в правилните количества. Учените все още не са намерили начин да се стимулира синтеза на липсващите ензими в организма, но сега е широко разпространени лекарства, които могат да компенсират за продължителността на тяхното неравностойно положение.

Различни ензими в клетка, за да катализират голям брой реакции, свързани с поддържането на живота. Един от тези представители са enizmov нуклеази група: ендонуклеаза и екзонуклеаза. Тяхната работа е да се поддържа постоянно ниво на нуклеинови киселини в клетка, отстраняване на увредената ДНК и РНК.

Не забравяйте за феномена на съсирването на кръвта. Като ефективна мярка за защита, процесът се контролира от редица ензими. Главен сред тях е тромбин, който преобразува неактивен протеин фибриногена във фибрин активен. Нейната нишка създава един вид мрежа, която запушва сайта на кораб нараняване, което да предотвратява прекомерната загуба на кръв.

Ензимите се използват в производството на вино, бира, производство на много млечни продукти. За може да се използва алкохол от глюкоза дрожди, обаче, за успешното поява на този процес и се екстрахира достатъчно от тях.

Интересни факти, за които не са знаели

- Всички ензими в организма има огромно маса - 5000 до 1,000,000 Da. Това се дължи на присъствието на протеин в молекулата. За сравнение, молекулното тегло на глюкоза - 180 Да, и въглероден диоксид - общо 44 Да.

- Към днешна дата, отвори повече от 2000 ензими, които се намират в клетките на различни организми. Въпреки това, повечето от тези вещества, които все още не е напълно изяснен.

- Ензимната активност се използва за получаване на ефективни прахове за пране. Тук ензими изпълняват същата роля както в организма: те съборят органична материя, а този имот помага за борба с петна. Препоръчително е да използвате такъв препарат при температура не по-висока от 50 градуса, в противен случай тя може да отиде в процеса на разграждане.

- Според статистиката, 20% от хората в света страдат от липсата на някой от ензимите.

- За свойствата на ензими, известни за дълго време, но само през 1897 г., хората осъзнаха, че не дрождите, и екстракт от техните клетки могат да бъдат използвани за ферментацията на захар в алкохол.